Enzim dan mekanisme kerja enzim

Enzim dan Mekanisme Kerja Enzim

  

Sejarah penemuan Enzim 

Enzim pertama kali ditemukan oleh Louis Pasteur (1850) pada fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi yang dikalisis sebagai fermen. Kemudian Parteur mengemukakan bahwa fermen ini, dan menamakan sebagai enzim (dalam ragi) yaitu sesuatu yang tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, suatu pendapat yang bertahan selama bertahun-tahun. Kemudian Eduard Buchner (1897) yang berhasil mengekstrak ke dalam larutan suatu bentuk yang aktif dari sel ragi dari serangkaian enzim yang mengkatalisis fermenasi gula menjadi alkohol. Penemuan ini membuktikan bahwa enzim yang mengkatalisis lintas metabolik untama sebagai pengahasil energi dan tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel hidup. Selanjutnya pada tahun 1926 James Summer mengisolasi dan mengkristalkan enzim urease. James juga menemukan bahwa enzim adalah protein yang memiliki berat molekul antara 12.000 – 1 juta. Kemudian John Northrop (1930) berhasil mengkristalkan enzim pepsin dan juga enzim tripsin. 

Sifat-sifat Enzim 

Sifat enzim yang paling mencolok ialah daya katalitik dan spesifitas. Dengan menggunakan seluruh daya intermolekuler yang ada, enzim menempatkan substrat pada kedudukan yag optimum untuk memulai proses pembentukan ataupun pemecahan ikatan kimia. Enzim mengakatalisis reaksi dengan cara memantapkan keadaan transisi, yaitu bentuk substrat dengan tingkat energi yang tinggi.

Enzim mempunyai kemampuan katalitik yang sangat besar yaitu mempercepat reaksi paling sedikit sejuta kali. Tanpa enzim kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistembiologi sedemikian rendah sehingga tidak dapat diukur. Bahkan reaksi sederhana seperti hidrasi CO₂ dikalisis oleh enzim yaitu karbonat. (Stryer Lubert: 181). 

Enzim juga bersifat sebagai katalis yang meningkatkan laju reaksi dangan ara yang selektif dan efesien. Sebagai sifat katalis, enzim merupakan satu-satunya dibanding dengan katalis-katalis anorganik sederhana. Sifat-sifat katalis khas dari enzim yaitu sebagai berikut:

• Enzim meningkatkan laju reaksi pada kondisi biasa (fisiologik) dari tekanan, suhu, dan pH.

• Enzim berfungsi dengan selektivitas atau spesifitas bertingkat luar biasa tinggi terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikatalisasikan.

• Enzim memberikan peningkatan laju reaksi yang luar biasa di banding dengan katalis biasa.

           Enzim sebagai katalis 

          Organisme hidup mampu mendapatkan dan menggunakan energi dengan cepat karena adanya katalis biologis yang disebut enzim. Enzim mengubah kecepatan suatu reaksi kimia, tetapi tidak mempengaruhi kesitimbangan akhir reaksi. Enzim dibutuhkan dalam jumlah kecil untuk perubahan besar pada molekul substrat. Enzim memiliki suatu spesifikasi yang terbatas, misalnya enzim hanya akan mengkatalis suatu reaksi yang memiliki nilai kecil atau pada beberapa kasus hanya satu reaksi. Enzim hanya akan bekerja dalam kondisi yang sesuai, seperti pH, suhu, konsentrasi, kofaktor, dan sebagainya.

          Setiap enzim memiliki nama dan diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi katalisnya. Kelompok utama enzim adalah :

a.    Oksidoreduktase
b.      Transferase
c.       Hidrolase
d.      Liase
e.       Isomerase
f.       Ligase/Sintetase 
            

          Koenzim adalah senyawa organik dengan bera molekul rendah yang berperan aktif dalm katalis. Koenzim sering kali bekerja sebagai akseptor atau donor gugus kimia spesifik. Contohnya NAD adalah penerima dan penyumbang atom hidrogen yang merupakan koenzim untuk beberapa dehidrogenase. Koenzim merupakan nama yang diberikan pada kofaktor terlarut, sedangkan istilah gugus prostetik yang sebenarnya adalah koenzim yang melekat kuat pada protein. Aktivator adalah senyawa kimia alamiah sederhana serta tidak terlalu spesifik seperti koenzim dan fungsinya untuk mengaktivasi kompleks enzim-subtrat.

              Mekanisme kerja Enzim

          Enzim bekerja menangkap molekul dan menggabungkannya kemudian melepasnya tetapi enzim tidak ikut berubah. Molekul-molekul yang digubungkan tersebut adalh substrat dan molekut hasil gabungannya disebut produk. Enzim dapat bekerja secara bolak balik yaitu dapat membentuk molekul sederhana menjadi molekul kompleks dan dapat pula menguraikan molekul kompleks tersebut menjadi molekul sederhana.

 

Cara kerja enzim

 

             Enzim memiiki bagian aktif yang disebut sisi aktif enzim, yaitu tempat melekatnya substrat dan sisi alosterik. [ada reaksi-reaksi metabolisme didalam tuh mahluk hidup, enzim memiliki beberapa fungsi diantaranya adalah mempercepat laju reaksi, menurunkan energi aktifitas reaksi, menguraikan molekul kompleks menjadi molekul sederhana dan membentuk molekul sederhana menjadi molekul komplek. Secara khusus pada tubuh hewan dan manusia enzim memiliki fungsi yang lebih komplek berperan dalam tranduksi signal, regulasi sel, sistem gerak, sistem pencernaan dan sistem peredaran darah.

            

            Keja enzim dapat dingaruhi oleh inhibitor yang dapat menghambat kera enzim sehingga enzim dapat menurunkan laju reaksi katalisator. Inhibitor terdiri dari 2 jenis yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif. Inhibitor kompetitif menghambat kerja enzim dengan cara berikatan langsung dengan sisi aktif enzim sehingga substrat tidak bisa berikatan dengan sisi aktif enzim dan reaksi tidak dapat berlangsung. Sedangkan inhibitor non aktif adalah inhibitor yang berikatan dengan sisi alosterik, sisi aktif enzim bersifat fleksibel, saat inhibitor berikatan dengan alosterik sisi aktif enzim ikut berubah sehingga substrat pun tidak dapat berikatan dengansisi aktif enzim dan reaksi juga tidak dapat berlangsung.

 

             Sisi Aktif suatu Enzim (Activate Site)

          Sisi aktif enzim merupakan bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat untuk membentuk komplek enzim sustrak dan selanjutnya membentuk produk akhir. Sisi aktifnya membentuk 3 dimensi yang berupa lekukan pada permukaan protein enzim dan tempat sustrat berikatan secara lemah.

           

         Sustrat berikatan dengan sisi aktif enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya: interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim terbentuklah suatu kompleks enzim-susbrat, selanjutnya terjadi proses katalis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk maka enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.

Mekanisme kerja enzim

 

 

 

Referensi

Bintang maria. (2010). Biokimia Teknik Penelitian. Jakarta : Erlangga

Kimbal, John W. (1998). Biologi Edisi Kelima. Jakarta: Erlangga

Page David S. (1989). Prinsip-prinsip Biokimia Edisi Kedua. Jakarta : Erlangga 

 

03.17